La 'M. pneumoniae' descifra cómo la célula aprovecha sus recursos limitados

La bacteria Mycoplasma pneumoniae, que causa la neumonía atípica, ayuda a los científicos a descifrar cómo las células aprovechan al máximo sus recursos limitados.

Redacción | 01/03/2012 00:00

Estudiando todas las proteínas que produce esta bacteria, investigadores del Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL) en Heidelberg (Alemania) en colaboración con el Centro de Regulación Genómica en Barcelona (CRG-EMBL) han encontrado que el secreto es un control detallado, según los datos que se publican en el último número del Molecular Systems Biology. Las células tienen vías para plegar y doblar las proteínas, cambiando sus propiedades químicas una vez fabricadas. Estos cambios posteriores a la producción de proteínas se llaman modificaciones postraslacionales.

Nuevas funciones

Los equipos de Anne-Claude Gavin y Peer Bork del EMBL, junto con Luis Serrano, de la Unidad CRG-EMBL de Biología de Sistemas, han medido cuántas proteínas de M. pneumoniae tiene este tipo de modificaciones. Han encontrado que dos de las formas para doblar las proteínas más comunes en nuestras células son igual de prevalentes en esta bacteria tan simple. Llamadas fosforilación y acetilación de lisina, estas modificaciones postraslacionales también se comunican e interaccionan unas y otras: alterando una de las modificaciones se pueden causar cambios en la otra.

El desciframiento de las distintas redes podría ofrecer información muy útil para el futuro desarrollo de nuevos fármacos

Teniendo en cuenta que M. pneumoniae es uno de los organismos vivos con el menor número de proteínas diferentes, esta interacción entre la fosforilación y la acetilación de lisina podría ser una vía para conseguir nuevas funciones para un número limitado de proteínas. Por ejemplo, doblar cada proteína de formas diferentes permitiría conseguir una gran variedad de funciones. "El hecho de que nuestras células compartan con un organismo tan simple las mismas estrategias de plegado de proteínas nos hace pensar que este mecanismo es muy antiguo y que evolucionó antes que nosotros y M. pneumoniae nos separáramos en el árbol de la evolución", según los autores.

Alterando la capacidad de M. pneumoniae para plegar proteínas, también han descubierto que un error no necesariamente se propaga. Igual que en nuestras propias células, las proteínas de esta bacteria raramente trabajan solas. Los científicos esperan describir con el tiempo las diferentes redes. Este fenómeno podría predecir en qué lugar una alteración dirigida podría causar más daños o qué red podría ofrecer información valiosa para el futuro diseño de fármacos. Las proteínas de esta bacteria raramente trabajan solas.

COMPRENDER EL MECANISMO

El trabajo que se publica hoy se ha dirigido desde el EMBL en colaboración con el Centro de Regulación Genómica de Barcelona, la Universidad de Utrecht, la Universidad Georg-August de Gotinga y la Universidad de Heidelberg, ambas en Alemania. Asimismo, el trabajo aporta información sobre el funcionamiento de Mycoplasma pneumoniae y contribuye al proyecto que Luis Serrano lleva entre manos desde hace tiempo: conocer a la perfección esta bacteria para comprender los mecanismos y redes que hacen funcionar un organismo simple y muy pequeño que podría servir, por ejemplo, como vector para curar enfermedades. Alterando la capacidad de M. pneumoniae para plegar proteínas, también descubrieron que un error no necesariamente se propaga.