Descodifican el receptor de la serotonina a temperatura ambiente

Un equipo internacional ha descodificado la estructura molecular del receptor de la serotonina a temperatura ambiente sin necesidad de utilizar las criotemperaturas que dificultaban el estudio.

Redacción. Madrid | 19/12/2013 20:00

Un equipo internacional ha descodificado por primera vez la estructura molecular del receptor de la serotonina a temperatura ambiente. Este estudio, publicado en Science, revela la dinámica del receptor a la temperatura en la que suele operar y ofrece una imagen más realista de su función fisiológica que cuando se estudiaba con el análisis en frío a menos 173 grados Celsius.

El equipo utilizó el láser de rayos X más potente del mundo que se encuentra en California (EEUU). Este rayo genera 120 haces de rayos X intensos por segundo, por lo que hasta los cristales más pequeños pueden ser analizados aunque no estén congelados, como se hacía anteriormente. Con esta nueva técnica, los cristales se evaporan con los rayos de luz, pero antes de que lo hagan, se puede registrar la estructura interna con mucha más fidelidad.

"Los pulsos de láser de rayos X duran menos de 30 femtosegundos, el tiempo que tarda la luz en viajar sólo 10 micrómetros", explica Henry Chapman, del Centro para la Ciencia Láser del Electrón Libre CFEL en Hamburgo (Alemania). "Cada corto, pero poderoso destello de rayos X no provoca ningún daño o desintegración del cristal, lo que nos otorga una información estructural inmaculada".

Para la investigación con el láser de rayos X, los investigadores crearon pequeños cristales del receptor de la serotonina con la molécula ergotaina adherida a él. Para superar las dificultades de la cristalización, utilizaron una membrana ambiente artificial denominada fase cúbica lípida que permitía crear microcristales. Pero, debido a que esta membrana es muy viscosa, no podía ser pulverizada como un líquido en suspensión.

Por eso, un equipo de la Universidad de Arizona desarrolló un inyector a medida para poder administrar un pequeño chorro de esta membrana artificial a través de la vía de los rayos X. "El inyector puede controlar el caudal y ajustarlo para que haya una pérdida mínima de cristales entre los pulsos del láser y se pueda reducir la cantidad de cristales necesarios para la recolección de datos", comenta Vadim Cherezov, del Instituto de Investigación Scripps (EEUU) y líder de la investigación.

"Uno de los resultados más importantes de este trabajo es que la estructura lograda con el láser es casi idéntica a la obtenida con la cristalografía original, a pesar de que la información obtenida con el láser se recogió de cristales 100 veces más pequeños", dice Cherezov. Además, las criotemperaturas tienen la desventaja de que muestran los bucles flexibles del receptor, que son muy importantes para la vinculación de las moléculas de señalización, demasiado rígidos.