lunes, 24 de agosto de 2015

Desarrollan un nuevo tipo de guisante que facilita la digestión de proteínas / Noticias / SINC

Desarrollan un nuevo tipo de guisante que facilita la digestión de proteínas / Noticias / SINC

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Desarrollan un nuevo tipo de guisante que facilita la digestión de proteínas





El guisante es la semilla de una planta (Pisum sativum) de la familia de las leguminosas muy utilizada como alimento para los humanos y también como componente de piensos para los animales. Sin embargo, este alimento contiene sustancias que bloquean la digestión de las proteínas. Ahora, un equipo de científicos con participación española, han desarrollado guisantes que facilitan la descomposición de proteínas en aminoácidos.



SINC |  | 24 agosto 2015 10:56



Muestras de guisantes. (Estación Experimental del Zaidín. CSIC)



Los guisantes y otras leguminosas tales como el garbanzo, la lenteja o la soja, contienen inhibidores de proteasas que bloquean la digestión de las proteínas, dificultando su absorción intestinal.
Estudios nutricionales previos llevados a cabo con pollos broiler (alimentados a gran escala para la producción específica de carne) han mostrado que elevadas concentraciones de estos inhibidores en la dieta pueden reducir la disponibilidad de proteínas en un 10 %.
Ahora, un equipo de investigación internacional con participación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha obtenido guisantes que facilitan la digestión de proteínas y que pueden ser utilizados de manera más eficaz en la elaboración de piensos para animales.
Elevadas concentraciones de los inhibidores proteicos en la dieta pueden reducir la disponibilidad de proteínas en un 10 %
“Los investigadores han obtenido guisantes que presentan un contenido reducido o nulo de estos inhibidores de proteasas, lo cual ha sido perseguido durante mucho tiempo tanto por mejoradores de plantas como por fabricantes de piensos”, según explica Alfonso Clemente, investigador del CSIC.
Mutaciones presentes en los inhibidores
En este trabajo publicado en la revista PLoS ONE, los autores han investigado si mutaciones inducidas o naturales presentes en los inhibidores de proteasas pueden ser explotadas para mejorar la calidad de las semillas de guisante.
“Así, hemos identificado y estudiado líneas de guisante que presentan mutaciones puntuales”. señala Clemente, quien añade que de las tres mutaciones inducidas estudiadas, “una de ellas imposibilita la capacidad de las proteínas estudiadas de inhibir a las proteasas digestivas, tripsina y quimotripsina”.
Los resultados obtenidos, según los científicos han permitido ahondar en la relación existente entre estructura proteica y actividad inhibidora de proteasas que pudiera influir en la calidad de la semilla de guisante.
Línea silvestre de guisante
"Estos guisantes no difieren sensorialmente de los convencionales y tienen mejorada su digestibilidad proteica"
Asimismo, se ha descrito una línea silvestre de guisante que al tener mutados dos genes, que codifican inhibidores mayoritarios de la semilla de guisante, carece de actividad inhibidora. Esta línea mutante silvestre(Pisum elatius) ha sido cruzada satisfactoriamente con la especie cultivada(Pisum sativum).
“Estos guisantes no difieren sensorialmente de los convencionales, tienen mejorada su digestibilidad proteica y el hecho de que no hayan sido obtenidos mediante modificación genética les permitiría estar en el mercado en un periodo de tiempo no superior a cinco años”, señala el investigador.
Clemente concluye que estas técnicas,  “podrían ser extendidas a otras proteínas vegetales, que pudieran presentar efectos nutricionales negativos, tales como los alérgenos, además de mejorar la calidad de las semillas de leguminosas destinadas a nutrición animal y humana”.
Referencia bibliográfica:
Alfonso Clemente, Maria C. Arques, Marion Dalmais, Christine Le Signor, Catherine Chinoy, Raquel Olias, Tracey Rayner, Peter G. Isaac, David M. Lawson, Abdelhafid Bendahmane, Claire Domoney. “Eliminating Anti-nutritional Plant Food Proteins: The Case of Seed Protease Inhibitors in Pea”. PLoS ONE. Doi:10.1371/journal.pone.0134634  

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