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ACTUAR EN LA PROTEÍNA PODRÍA SERVIR PARA PREVENIR Y TRATAR INFECCIONES
La molécula de adhesión 'SLAMF1' puede reconocer a bacterias Gram negativas y contribuir a su eliminación
La proteína SLAMF1 (signaling lymphocytic activation molecule family 1) es una molécula de adhesión y señalización entre leucocitos cuyo ligando es ella misma, pero que también es capaz de unirse a proteínas virales (las del virus del sarampión) y, tal como se informa hoy en un artículo en la edición electrónica de Nature Immunology, a proteínas bacterianas.

S. Moreno - Lunes, 6 de Septiembre de 2010 - Actualizado a las 00:00h.

Así lo expone un equipo multicéntrico internacional de investigadores, en el que participa el grupo de José Ramón Regueiro, catedrático de Inmunología de la Universidad Complutense de Madrid.En ratones se había visto que la ausencia de Slamf1 favorecía la infección por bacterias Gram negativas. El trabajo explica por qué: "La proteína Slamf1 (CD150) de la membrana de los macrófagos es capaz de reconocer bacterias Gram negativas, acompañarlas al fagosoma y activar los mecanismos intracelulares de fagocitosis que las eliminan en su interior.

En el caso de los virus, Slamf1 es utilizado por el patógeno para fijarse a sus dianas celulares, mientras que con las bacterias la proteína se emplea por los macrófagos para reconocer y eliminar bacterias Gram negativas. Es interesante que algunos virus como Molluscum contagiosum codifican proteínas homólogas a Slamf1, quizá para interferir con sus funciones y facilitar su supervivencia", explica Regueiro.

Los virus utilizan a SLAMF1 para fijarse a sus dianas celulares, mientras que con las bacterias los macrófagos la emplean acabar con ellas

Los virus y las bacterias no suelen compartir receptores, aunque tampoco se considera una situación excepcional: "Hay cierto grado de promiscuidad en otros receptores de microorganismos, como los TLR (toll like receptors). TLR4, por ejemplo, reconoce LPS (lipopolisacárido) en las bacterias Gram negativas, pero también la proteína F del virus respiratorio sincicial, aunque en este caso el objetivo es defensivo más que infeccioso".Cox Terhorst, de la División de Inmunología del Centro Beth Israel Deaconess, el centro de enseñanza hospitalaria de la Universidad de Harvard, en Boston, lidera este trabajo.

El laboratorio de Terhorst siempre ha tenido una estrecha relación con España; de hecho, uno de los miembros de su equipo y también autor de este artículo, Xavier Romero, es español. Durante una estancia financiada por el Ministerio de Educación y Ciencia (ahora Ciencia e Innovación), José Ramón Regueiro ha contribuido en los experimentos de seguimiento de SLAM al interior del fagosoma y su interacción con proteínas implicadas en la fagocitosis, utilizando una proteína SLAM marcada en rojo, un campo en el que continúa profundizando.

"Estos resultados tienen importancia en Inmunología, Microbiología, Oncología y Reumatología. La susceptibilidad a las bacterias Gram negativas podría deberse a variaciones en las funciones de SLAMF1. Manipulando SLAMF1 fuera y dentro de los macrófagos podría aumentarse la capacidad de prevenir (vacunas) o eliminar bacterias Gram negativas, o reorientar sus funciones hacia nuevos patógenos e incluso hacia células tumorales. Ciertas enfermedades autoinmunitarias como el lupus se han asociado a variaciones en los genes que codifican para las proteínas de la familia SLAM, aunque se desconoce el mecanismo. Puesto que las infecciones podrían disparar las enfermedades autoinmunitarias, los nuevos resultados ofrecen un posible mecanismo patogénico que debe explorarse con fines diagnósticos y terapéuticos".

n (Nature Immunol DOI: 10.1038/ni.1931).
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