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ESPAÑA
MODIFICAN EL PERFIL PROTEÓMICO DE ESTA PROTEÍNA DE CHOQUE TÉRMICO
Las lipoproteínas LDL inducen la desfosforilación de HSP27
El grupo dirigido por Lina Badimon, del Instituto Catalán de Ciencias Cardiovasculares (ICCC), ha investigado si la exposición de las células musculares lisas vasculares a niveles elevados de LDL induce cambios en el perfil proteómico de la proteína de choque térmico (HSP).

KARLA ISLAS PIECK. BARCELONA - Lunes, 6 de Septiembre de 2010 - Actualizado a las 00:00h.

Las LDL modulan la fosforilación y localización subcelular de la proteína HSP27 en las células musculares lisas vasculares

Los próximos ensayos se orientan a buscar cómo intervenir para evitar la activación de HSP27e interferir en la respuesta de la pared vascular

Los cambios que ocurren en la arteria coronaria en presencia de los lípidos conforman uno de los puntos que centran la atención de los investigadores en el campo de la cardiología.

Un grupo dirigido por Lina Badimon, del Instituto Catalán de Ciencias Cardiovasculares (ICCC) del Instituto de Investigación Biomédica de San Pablo, se ha esforzado en intentar despejar esta incógnita científica y ha descubierto que las lipoproteínas de baja densidad (LDL) modulan la fosforilación y la localización subcelular de la proteína HSP27 en las células musculares lisas vasculares, afectando a la polimerización de la actina y la dinámica del citoesqueleto.

La primera firmante del trabajo, Maísa García, ha explicado a Diario Médico que el experimento se ha realizado por medio de electroforesis bidimensional y se ha podido demostrar que las LDL modifican el perfil proteómico de HSP27, ya que existía una significativa desfosforilación de esta proteína de choque térmico tras la exposición de las células al LDL durante 24 horas. Además, mediante estudios de inmunohistoquímica, los investigadores han podido observar que la HSP27 no está fosforilada en las zonas ricas en lípidos de las placas ateroescleróticas en arterias coronarias humanas.

También han encontrado un aumento de las formas multiméricas de HSP27 en las células tratadas con LDL.Por lo tanto, la regulación de pHSP27 inducido en las células musculares lisas vasculares por el LDL puede representar una respuesta protectora de la célula a la entrada masiva de colesterol y, por tanto, desempeña un papel importante en la mecánica de la progresión de las placas ateroescleróticas.

Asimismo, para confirmar la función de esta proteína en el proceso de migración celular, los investigadores optaron por silenciarla y pudieron comprobar que, en efecto, no se producía dicha actividad. Como resultado de estudios previos en este campo, se sabe que hay otras proteínas de la misma familia que también tienen un papel relevante en este proceso.

Próximos pasos

Los resultados de este trabajo de investigación, que se ha publicado en la revista Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology, ponen sobre la mesa una nueva línea de investigación orientada a buscar la forma de intervenir para intentar evitar la activación de HSP27, así como de interferir en la respuesta de la pared vascular a los diferentes factores de riesgo cardiovascular, en palabras de Badimón.

El proceso científico implicará la confirmación de estos primeros resultados, así como la búsqueda de nuevas moléculas bloqueadoras que más tarde pueda traducirse en el desarrollo de un fármaco, por lo que aún queda un largo camino por explorar.
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