Describen la estructura cristalina de un motor molecular
Madrid (21/09/2011) - E.P.
Se trata de una clase de moléculas muy importante en regulación dinámica de la membrana
Un nuevo estudio ha descrito la estructura cristalina de la proteína dinamina, una de las 'máquinas' moleculares que hace que las células trabajen, desvelando una clase de moléculas con una amplia influencia en la salud y las enfermedades según el doctor Jodi Nunnari, profesor y catedrático de Biología Molecular y Celular en la Universidad de California en Davis (Estados Unidos) y autor principal del artículo, que ha sido publicado en la revista Nature.
La estructura detallada revela exactamente cómo la proteína dinamina puede formar conjuntos de gran tamaño capaces de afectar a las vesículas de las membranas celulares. Estas vesículas permiten que una célula ingiera proteínas, líquidos u otros elementos desde el exterior, compartimentarlos y moverlos dentro de sí misma.
El doctor Marijn Ford, investigador en el laboratorio de Nunnari y el doctor Simon Jenni, investigador de la Universidad de Harvard, mapearon la estructura cristalina de la dinamina-1. La dinamina pertenece a una gran familia de proteínas que, en las condiciones adecuadas, pueden auto-ensamblarse para formar estructuras más grandes. Las propiedades de auto-ensamblaje y movimiento se aprovechan en la célula para diferentes funciones.
La dinamina-1 está involucrada en la formación de vesículas en las células nerviosas en los puntos de sinapsis. Los neurotransmisores que se liberan son captados por las vesículas. Alterar el equilibrio de los neurotransmisores puede afectar la función mental.
La nueva estructura cristalina muestra exactamente cómo se alinea la dinamina para formar una hélice, y moverse. También muestra que una parte de la proteína puede interactuar con los lípidos de las membranas celulares, lo que podría permitir a los diferentes tipos de la proteína interactuar con tipos ligeramente diferentes de membrana.
Según Nunnari, la comprensión de estos motores en miniatura también puede hacer posible, en el futuro, el desarrollo de células de ingeniería que puedan realizar tareas nuevas y diferentes.
La estructura detallada revela exactamente cómo la proteína dinamina puede formar conjuntos de gran tamaño capaces de afectar a las vesículas de las membranas celulares. Estas vesículas permiten que una célula ingiera proteínas, líquidos u otros elementos desde el exterior, compartimentarlos y moverlos dentro de sí misma.
El doctor Marijn Ford, investigador en el laboratorio de Nunnari y el doctor Simon Jenni, investigador de la Universidad de Harvard, mapearon la estructura cristalina de la dinamina-1. La dinamina pertenece a una gran familia de proteínas que, en las condiciones adecuadas, pueden auto-ensamblarse para formar estructuras más grandes. Las propiedades de auto-ensamblaje y movimiento se aprovechan en la célula para diferentes funciones.
La dinamina-1 está involucrada en la formación de vesículas en las células nerviosas en los puntos de sinapsis. Los neurotransmisores que se liberan son captados por las vesículas. Alterar el equilibrio de los neurotransmisores puede afectar la función mental.
La nueva estructura cristalina muestra exactamente cómo se alinea la dinamina para formar una hélice, y moverse. También muestra que una parte de la proteína puede interactuar con los lípidos de las membranas celulares, lo que podría permitir a los diferentes tipos de la proteína interactuar con tipos ligeramente diferentes de membrana.
Según Nunnari, la comprensión de estos motores en miniatura también puede hacer posible, en el futuro, el desarrollo de células de ingeniería que puedan realizar tareas nuevas y diferentes.
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