Una nueva técnica permite estudiar la duplicación proteica

Martin Gruebele (segundo por la izquierda), profesor de Química de la Universidad de Illinois, en Urbana (Estados Unidos), junto con su equipo. (1 de 2)
Martin Gruebele (segundo por la izquierda), profesor de Química de la Universidad de Illinois, en Urbana (Estados Unidos), junto con su equipo. (DM)

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ESPAÑA
COMBINA LOS SALTOS DE TEMPERATURA CON LA MICROSCOPIA FLUORESCENTE
Una nueva técnica permite estudiar la duplicación proteica
Un nuevo método que combina las ventajas de dos técnicas -los saltos de temperatura mediante pulsos de láser programado y la microscopia por fluorescencia- ha permitido seguir en tiempo real la duplicación de las proteínas de una célula viva fuera de un tubo de ensayo.

Redacción - Lunes, 1/15 de Marzo de 2010 - Actualizado a las 00:00h.


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Los investigadores de la Universidad de Illinois han desarrollado una nueva técnica para estudiar la dinámica proteica en células vivas. La evidencia que ha aportado el nuevo método indica que el entorno in vivo modula la estabilidad de la proteína y la tasa de duplicación. (DM)

Un equipo de la Universidad de Illinois, en Urbana (Estados Unidos), coordinado por Martin Gruebele, ha desarrollado un método que, por primera vez, es capaz de seguir en tiempo real la duplicación y no duplicación de las proteínas de una célula viva fuera de un tubo de ensayo. El hallazgo se publica hoy en Nature Methods.

Para estudiar la dinámica biomolecular en el interior de una única célula viva, Gruebele y su equipo han promovido un método híbrido que han llamado imagen de relajación rápida, una técnica que combina microscopia por fluorescencia y saltos de temperatura rápidos.

Tal y como ha explicado Gruebele, "esta herramienta intenta combinar dos mundos: la dinámica química y la capacidad para estudiar las reacciones, y el ambiente biológico, donde los especialistas en Biología Celular observan cómo reaccionan las células".

Para lograr las subidas y bajadas de temperatura los investigadores emplean pulsos de láser programado. Por otro lado, utilizan el microscopio fluorescente invertido para observar y registrar qué sucede en el interior de la célula en pocos milisegundos. Normalmente, las células son calentadas a entre 96 y 100 grados Fahrenheit. "Es como si les provocáramos algo de fiebre".

Gruebele ha afirmado que aunque los saltos de temperatura han sido empleados durante algún tiempo para estudiar la cinética de las reacciones químicas in vitro, este método está limitado por lo que él denomina cinética homogénea (o incapacidad de ver la dinámica en diferentes áreas de la célula).

Proteínas más estables
Las proteínas analizadas in vivo mediante la nueva técnica fueron más estables, y su desnaturalización y su duplicación cinética fueron más lentas que las mismas proteínas estudiadas in vitro.

El coordinador de este estudio, que también trabaja como investigador, ha afirmado que la imagen de relajación rápida tendrá aplicaciones prácticas a escala humana, permitiendo la observación de procesos patológicos, especialmente los trastornos neurológicos que causan demencia como la enfermedad de Alzheimer, Huntington y Creutzfeldt-Jakob.

El entorno 'in vivo' modula la duplicación
Los investigadores de la Universidad de Illinois han desarrollado una nueva técnica para estudiar la dinámica proteica en células vivas. La evidencia que ha aportado el nuevo método indica que el entorno 'in vivo' modula la estabilidad de la proteína y la tasa de duplicación.