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BIOLOGÍA CELULAR
Cristalizan la chaperona CCT, vinculada al ciclo celular en cáncer

El Grupo de Cristalografía de Macromoléculas del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO), en colaboración con el Grupo de Estructura y Función de Chaperonas del Centro Nacional de Biotecnología (CNB), ha logrado cristalizar la chaperona CCT.

Redacción - Lunes, 13 de Diciembre de 2010 - Actualizado a las 00:00h.


Se trata de una molécula altamente compleja implicada en la formación de la tubulina y de otras proteínas esenciales en el funcionamiento del ciclo celular y de la proliferación (Cdc20, Cdh1, CyclinE, etc), cuya estructura molecular se intentaba concretar desde hace veinte años.

Guillermo Montoya, jefe del Grupo de Cristalografía de Macromoléculas del CNIO, es uno de los autores del trabajo que se publica hoy en Nature Structure & Molecular Biology y que se ha realizado en colaboración con el departamento de Física y Química Teórica de la Universidad de Oxford. Los investigadores han logrado estos resultados haciendo crecer cristales de la proteína aislada de testículos de toro.

La tubulina es una proteína implicada en los procesos tumorales y que en la actualidad es la diana terapéutica de los taxanos. Este trabajo podría abrir la puerta al bloqueo de la proliferación celular en tumores interfiriendo en su ruta de plegamiento.
(Nature Structural and Molecular Biology 2010; DOI: 10.1038/nsmb. 1971).
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