Una nueva técnica despliega biomoléculas a alta velocidad

La revista Science publica un experimento que permite manipular una molécula individual a la misma velocidad que se realiza la simulación en el ordenador. Los pioneros resultados revelan que esto equivale a 2,5 órdenes de magnitud más rápido que las medidas convencionales.

Representación del despliegue de la proteína estudiada en este trabajo, la titina, que actúa como un resorte en el sarcómero, la unidad funcional y contráctil del músculo. / UB

Las biomoléculas, principalmente las proteínas, se pliegan formando estructuras tridimensionales únicas que determinan la funcionalidad que tendrán en los seres vivos. Las simulaciones de dinámica molecular se han convertido en una herramienta muy importante en biología para conocer cómo se producen estos plegamientos. Sin embargo, estas herramientas consumen muchos recursos de cálculo y por esta razón solo pueden cubrir un pequeño rango del tiempo de vida de una molécula.

Las biomoléculas se pliegan formando estructuras tridimensionales únicas que determinan la funcionalidad que tendrán en los seres vivos

En un trabajo publicado en la revista Science y realizado por investigadores de la Universidad de Barcelona (UB), del Instituto Nacional de la Salud y de la Investigación Médica (INSERM) y de la Universidad de Aix-Marseille (Francia), se ha hecho el primer experimento que manipula una molécula individual a la misma velocidad que se realiza la simulación en el ordenador.

Según explica Manel Puig Vidal, profesor del departamento de Electrónica de la UB y uno de los autores de la investigación, “por primera vez se ha hecho una comparación directa de la experimentación y la simulación, y se ha podido establecer que el estado físico de una molécula, o de una célula, es tan importante como su estado bioquímico".

Muchos de los procesos de la vida implican acciones físicas, como la acción mecánica que se puede observar durante la contracción muscular. La proteína estudiada en este trabajo es la titina, que actúa como un resorte en el sarcómero, la unidad funcional y contráctil del músculo.

Por lo tanto, su comportamiento mecánico está directamente relacionado con su función fisiológica: la absorción y transmisión de la fuerza. “Estamos aprendiendo lecciones importantes sobre el proceso de plegamiento de proteínas a partir del estudio de su despliegue", concluye Puig Vidal.

La deformación de una proteína puede tener un papel importante en la biología y la medicina en general

2,5 órdenes de magnitud más rápido

Para llevar a cabo este experimento, los investigadores han utilizado la técnica de microscopia de fuerzas atómicas a altas velocidades (HS-AFM), que permite obtener imágenes de biomoléculas a velocidades de vídeo gracias a la miniaturización de sus componentes. Se trata de una técnica análoga a la espectroscopia de fuerzas a altas velocidades (HS-FS) desarrollada por los mismos investigadores.

Como afirma Laura González, estudiante de doctorado de la UB y también firmante del trabajo, “permite hacer medidas de despliegue de proteínas de 4.000 micras por segundo". Esto equivale a 2,5 órdenes de magnitud más rápido que las medidas convencionales. De este modo, se puede llegar a los límites de las simulaciones que se hacen actualmente, lo que se denomina dinámica molecular dirigida (SMD).

Es evidente que la deformación de una proteína puede tener un papel importante en la biología y la medicina en general, y en particular en la mecanotransducción, que engloba muchos mecanismos biológicos por los que las células transforman estímulos mecánicos en actividad química. Con todo, la comprensión de la mecánica de las proteínas se encuentra en fases muy poco avanzadas, y todavía quedan abiertas muchas preguntas importantes.

Referencia bibliográfica:

F. Rico, L. González, I. Casuso, M. Puig Vidal, S. Scheuring. «High-Speed Force Spectroscopy Unfolds Titin at the Velocity of Molecular Dynamics Simulations». Science, noviembre de 2013. DOI:10.1126/science.1239764

Zona geográfica: España

Fuente: UB