La estructura de una enzima permitirá diseñar antibióticos más específicos, según un estudio del CSIC
Barcelona (05-07/05/2012) - Redacción
El Consejo Superior de Investigaciones Científicas describe la configuración de la enzima DRL, esencial para algunas bacterias y que permitirá el uso más selectivo de los antibióticos
El Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha logrado describir la estructura de la enzima DRL, cuya inhibición supone la muerte de las bacterias que la poseen. El trabajo ha sido publicado en 'Journal of Biological Chemistry'.
Hasta ahora se había descifrado la estructura de la enzima DXL, presente en la mayoría de las bacterias: las que no la tienen poseen la DRL. Sus configuraciones son totalmente diferentes, pero cumplen la misma función y desencadenan la misma reacción, involucrada en la síntesis de isoprenoides, un grupo de
compuestos esencial para las bacterias.
La estructura de DXL permitió la síntesis de antibióticos contra las bacterias que las poseen, pero resultan poco útiles frente a las bacterias que utilizan la DRL. Según el investigador en el Centro de Investigación Agrigenómica (centro mixto del CSIC, la Universidad Autónoma de Barcelona y el Instituto de Investigación y Tecnologías Agroalimentarias) Manuel Rodríguez-Concepción, que ha liderado el trabajo, "el hallazgo permitiría diseñar antibióticos que actúen de forma mucho más selectiva y que eviten la propagación de la resistencia bacteriana".
El uso generalizado de antibióticos poco específicos provoca un aumento constante de la resistencia de las bacterias patogénicas. En opinión de Rodríguez-Concepción, "es importante combatir específicamente a los microbios que causan una infección sin afectar a otros tipos de bacterias inocuas o beneficiosas".
La DRL ha sido aislada en la bacteria Brucella abortus, causante de la brucelosis en el ganado vacuno. El hallazgo, por tanto, podría ser utilizado para diseñar un tratamiento específico contra esta enfermedad. La investigación ha contado con la colaboración de investigadores de Instituto de Biología Molecular de Barcelona del CSIC y de la Universidad de Düsseldorf (Alemania).
Hasta ahora se había descifrado la estructura de la enzima DXL, presente en la mayoría de las bacterias: las que no la tienen poseen la DRL. Sus configuraciones son totalmente diferentes, pero cumplen la misma función y desencadenan la misma reacción, involucrada en la síntesis de isoprenoides, un grupo de
compuestos esencial para las bacterias.
La estructura de DXL permitió la síntesis de antibióticos contra las bacterias que las poseen, pero resultan poco útiles frente a las bacterias que utilizan la DRL. Según el investigador en el Centro de Investigación Agrigenómica (centro mixto del CSIC, la Universidad Autónoma de Barcelona y el Instituto de Investigación y Tecnologías Agroalimentarias) Manuel Rodríguez-Concepción, que ha liderado el trabajo, "el hallazgo permitiría diseñar antibióticos que actúen de forma mucho más selectiva y que eviten la propagación de la resistencia bacteriana".
El uso generalizado de antibióticos poco específicos provoca un aumento constante de la resistencia de las bacterias patogénicas. En opinión de Rodríguez-Concepción, "es importante combatir específicamente a los microbios que causan una infección sin afectar a otros tipos de bacterias inocuas o beneficiosas".
La DRL ha sido aislada en la bacteria Brucella abortus, causante de la brucelosis en el ganado vacuno. El hallazgo, por tanto, podría ser utilizado para diseñar un tratamiento específico contra esta enfermedad. La investigación ha contado con la colaboración de investigadores de Instituto de Biología Molecular de Barcelona del CSIC y de la Universidad de Düsseldorf (Alemania).
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