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ESPAÑA
DISEÑO DE FÁRMACOS
Una simulación reproduce la unión de una molécula pequeña a su proteína diana
Un grupo del Instituto de Investigación Hospital del Mar (IMIM) y la Universidad Pompeu Fabra (UPF), de Barcelona, ha conseguido reproducir y reconstruir un proceso completo de la unión de una molécula pequeña a su proteína diana. Este avance permite calcular la afinidad y el tiempo de unión del fármaco con la proteína y conocer qué interacciones establece el fármaco para actuar, permitiendo así avanzar hacia el diseño más seguro y eficiente de nuevos medicamentos.


Redacción - Martes, 7 de Junio de 2011 - Actualizado a las 00:00h.


El trabajo, que se publica en la versión electrónica de Proceedings of the National Academy of Sciences, ayuda a visualizar un proceso que hasta ahora era invisible y por lo tanto desconocido, abriendo una nueva vía en el diseño de nuevos medicamentos.

La unión de un medicamento, que por lo general suele ser una molécula pequeña, a su proteína diana es un proceso muy dinámico y depende de interacciones a escala nanométrica y pasa a escalas de tiempo del orden de nano/microsegundos. Además, la captura de los movimientos de las moléculas pequeñas con una resolución de hasta un átomo está más allá de las capacidades técnicas actuales. Sin embargo, mediante técnicas informáticas es posible representar las moléculas en su escala atómica y reproducir sus movimientos con una alta precisión matemática.

La comprensión de cómo se produce la unión de una proteína y una molécula, esta última provocando una respuesta biológica al ser reconocida por la primera, es de vital importancia para el diseño de nuevos medicamentos. A pesar del progreso de la técnica, hasta ahora ningún estudio había proporcionado una completa reconstrucción de un proceso de unión proteína-ligando. "El método proporciona no sólo la afinidad de unión y la cinética de la reacción, sino también información de la resolución atómica durante el proceso: sitios de unión, estados de transición y estados metaestables son potencialmente útiles para ampliar la probabilidad de éxito en el diseño de fármacos. Esta metodología es directamente aplicable a otros sistemas moleculares, y por tanto de interés general en la investigación biomédica y farmacéutica", ha explicado Gianni de Fabritiis, coordinador del Laboratorio de Biofísica Computacional del Programa deInvestigación en Informática Biomédica, en el IMIM y la UPF.

Los científicos trabajan ahora para ampliar la aplicación de esta metodología y así aprovechar mejor las capacidades de la computación, ya que en los casos en que los ligandos son más grandes y flexibles y donde las proteínas presentan los procesos de unión más compleja se requiere todavía un mayor esfuerzo computacional.Un grupo del Instituto de Investigación Hospital del Mar (IMIM) y la Universidad Pompeu Fabra (UPF), de Barcelona, ha conseguido reproducir y reconstruir un proceso completo de la unión de una molécula pequeña a su proteína diana. Este avance permite calcular la afinidad y el tiempo de unión del fármaco con la proteína y conocer qué interacciones establece el fármaco para actuar, permitiendo así avanzar hacia el diseño más seguro y eficiente de nuevos medicamentos.

El trabajo, que se publica en la versión electrónica de Proceedings of the National Academy of Sciences, ayuda a visualizar un proceso que hasta ahora era invisible y por lo tanto desconocido, abriendo una nueva vía en el diseño de nuevos medicamentos.

La unión de un medicamento, que por lo general suele ser una molécula pequeña, a su proteína diana es un proceso muy dinámico y depende de interacciones a escala nanométrica y pasa a escalas de tiempo del orden de nano/microsegundos. Además, la captura de los movimientos de las moléculas pequeñas con una resolución de hasta un átomo está más allá de las capacidades técnicas actuales. Sin embargo, mediante técnicas informáticas es posible representar las moléculas en su escala atómica y reproducir sus movimientos con una alta precisión matemática.
La comprensión de cómo se produce la unión de una proteína y una molécula, esta última provocando una respuesta biológica al ser reconocida por la primera, es de vital importancia para el diseño de nuevos medicamentos. A pesar del progreso de la técnica, hasta ahora ningún estudio había proporcionado una completa reconstrucción de un proceso de unión proteína-ligando. "El método proporciona no sólo la afinidad de unión y la cinética de la reacción, sino también información de la resolución atómica durante el proceso: sitios de unión, estados de transición y estados metaestables son potencialmente útiles para ampliar la probabilidad de éxito en el diseño de fármacos. Esta metodología es directamente aplicable a otros sistemas moleculares, y por tanto de interés general en la investigación biomédica y farmacéutica", ha explicado Gianni de Fabritiis, coordinador del Laboratorio de Biofísica Computacional del Programa de Investigación en Informática Biomédica, en el IMIM y la UPF.

Los científicos trabajan ahora para ampliar la aplicación de esta metodología y así aprovechar mejor las capacidades de la computación, ya que en los casos en que los ligandos son más grandes y flexibles y donde las proteínas presentan los procesos de unión más compleja se requiere todavía un mayor esfuerzo computacional.
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